পরস্পর সংযুক্ত এবং সূক্ষ্মভাবে ভারসাম্যপূর্ণ: এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম মরফোলজি, গতিবিদ্যা, কার্যকারিতা, এবং রোগ পার্ট 2

2.2। কাঠামোগত এবং কার্যকরী ER সাবডোমেন

ER-এর বিভিন্ন স্ট্রাকচারাল ডোমেন, যা নির্দিষ্ট ফাংশনের জন্য দায়ী, ER-এর প্রথম ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি ছবি প্রাপ্ত হওয়ার পর থেকে অনুমান করা হয়েছে।

কাঠামোগত ডোমেন এবং মেমরির মধ্যে সম্পর্ক মেমরি অধ্যয়নের গুরুত্বপূর্ণ বিষয়গুলির মধ্যে একটি। কাঠামোগত ডোমেইনগুলি মস্তিষ্কের বিভিন্ন কাজের জন্য দায়ী অঞ্চলগুলিকে বোঝায়, যেমন ভিজ্যুয়াল স্ট্রাকচারাল ডোমেন, শ্রবণ কাঠামোগত ডোমেন ইত্যাদি। যেহেতু বিভিন্ন স্ট্রাকচারাল ডোমেন বিভিন্ন সংবেদনশীল তথ্যের সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ, তাদের প্রক্রিয়াকরণের পদ্ধতি এবং মস্তিষ্কে স্টোরেজ নিয়মগুলিও ভিন্ন, যা হবে স্মৃতির গঠন এবং রক্ষণাবেক্ষণকে প্রভাবিত করে।

গবেষণায় পাওয়া গেছে যে বিভিন্ন স্ট্রাকচারাল ডোমেনের তথ্য নির্দিষ্ট সময়ে মস্তিষ্কে সংরক্ষিত হয় এবং তারপর এনকোড করা, সংরক্ষণ করা এবং পুনরুদ্ধার করা হয়। উদাহরণস্বরূপ, শ্রবণ সংক্রান্ত তথ্য অবিলম্বে মুখস্থ করা প্রয়োজন, যখন চাক্ষুষ তথ্য দেরিতে মুখস্থ করা যেতে পারে। এটি দেখায় যে বিভিন্ন কাঠামোগত ডোমেনে তথ্যের বিভিন্ন মেমরি বৈশিষ্ট্য রয়েছে এবং মুখস্থ করার জন্য বিভিন্ন মেমরি কৌশল প্রয়োজন।

উপরন্তু, বিভিন্ন কাঠামোগত ডোমেনের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া আছে। গবেষণা দেখায় যে চাক্ষুষ এবং শ্রবণ তথ্য স্মৃতিশক্তি বাড়াতে একে অপরের পরিপূরক হতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, একটি শব্দ শেখার সময়, তার চেহারা এবং উচ্চারণ পর্যবেক্ষণ একই সময়ে মস্তিষ্কে সংরক্ষণ করা যেতে পারে, যা শব্দের স্মৃতির পরিমাণ এবং গুণমান বৃদ্ধি করতে পারে।

গবেষণায় আরও পাওয়া গেছে যে আবেগগুলি স্মৃতির গঠন এবং ধারণকে প্রভাবিত করতে পারে। মানসিক গঠন ডোমেন এবং মস্তিষ্কের মেমরি স্ট্রাকচার ডোমেন পরস্পর সংযুক্ত। আবেগের উত্থান-পতন মস্তিষ্কে সংকেত প্রেরণ এবং তথ্য প্রক্রিয়াকরণকে প্রভাবিত করবে, যার ফলে স্মৃতির গঠন এবং রক্ষণাবেক্ষণকে প্রভাবিত করবে।

অতএব, স্মৃতিশক্তি উন্নত করার জন্য, আমাদের বিভিন্ন কাঠামোগত ডোমেনের মধ্যে সম্পর্ক বুঝতে হবে, সংশ্লিষ্ট মেমরি কৌশল গ্রহণ করতে হবে এবং একটি ভাল মানসিক অবস্থা বজায় রাখতে হবে। সক্রিয় শিক্ষা এবং জীবনধারার মাধ্যমে, আমরা ক্রমাগত আমাদের স্মৃতিশক্তি উন্নত করতে পারি এবং আমাদের মস্তিষ্ককে স্বাস্থ্যকর এবং শক্তিশালী করতে পারি। এটি দেখা যায় যে আমাদের স্মৃতিশক্তি উন্নত করতে হবে, এবং সিস্তানচে ডেসার্টিকোলা উল্লেখযোগ্যভাবে স্মৃতিশক্তি উন্নত করতে পারে, কারণ সিস্তানচে ডেসার্টিকোলায় অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট, অ্যান্টি-ইনফ্লেমেটরি এবং অ্যান্টি-এজিং প্রভাব রয়েছে, যা মস্তিষ্কে অক্সিডেশন এবং প্রদাহজনক প্রতিক্রিয়া কমাতে সাহায্য করতে পারে, যার ফলে মস্তিষ্কের সুরক্ষা। স্নায়ুতন্ত্রের স্বাস্থ্য। এছাড়াও, Cistanche deserticola স্নায়ু কোষের বৃদ্ধি এবং মেরামতকেও প্রচার করতে পারে, এইভাবে নিউরাল নেটওয়ার্কগুলির সংযোগ এবং কার্যকারিতা বৃদ্ধি করে। এই প্রভাবগুলি স্মৃতিশক্তি, শেখার এবং চিন্তার গতিকে উন্নত করতে সাহায্য করতে পারে এবং জ্ঞানীয় কর্মহীনতা এবং নিউরোডিজেনারেটিভ রোগের বিকাশ রোধ করতে পারে।

স্বল্পমেয়াদী মেমরি উন্নত করতে Know এ ক্লিক করুন

1950-এর দশকে, জর্জ ই. প্যালাডে লক্ষ্য করেছিলেন যে ER শীটগুলি রাইবোজোম দিয়ে স্টাডেড হওয়ার প্রবণতা ছিল, যা রুক্ষ ER নামে পরিচিত, যেখানে টিউবুলগুলি মূলত রাইবোসোম-মুক্ত, ওরমসুথ [46,47]। নেটওয়ার্কের বিভিন্ন অঞ্চলে কাঠামোর এই পার্থক্যটি ER কার্যকরী সাবডোমেনগুলির অনুমানকে উদ্দীপিত করেছে। তারপর থেকে, ইআর-এর রূপবিদ্যাকে এর কার্যকারিতার সাথে সম্পর্কিত করার জন্য উল্লেখযোগ্য কাজ করা হয়েছে।

2.2.1। প্রোটিন কারখানা এবং মান নিয়ন্ত্রণ

ER-এর সর্বোত্তম বোধগম্য ভূমিকা হল ERmembrane বা লুমেনে প্রোটিন সংশ্লেষিত করা এবং সন্নিবেশ করা এবং এটি প্রাথমিকভাবে ER-এর সাইটোসোলিক মুখের সাথে যুক্ত রাইবোসোম দ্বারা ঘটে, যেখানে নতুন সংশ্লেষিত পলিপেপটাইড চেইনটি Sec61 ট্রান্সলোকন-এর মাধ্যমে স্থানান্তরিত হয়। সিকিং এট আল দ্বারা এই বিশেষ সংখ্যা. [৪৮]।

InS. Cerevisiae, শীট রাইবোসোম ঘনত্ব টিউবুল রাইবোসোম ঘনত্ব [49] এর চেয়ে উল্লেখযোগ্যভাবে বড় পাওয়া গেছে। যেহেতু রাইবোসোমগুলি ER-এর সাথে সংযুক্ত থাকে যাতে সেক্রেটেডর মেমব্রেন-বাউন্ড প্রোটিনের অনুবাদের অনুমতি দেয়, এই ফলাফল, প্যালেডে [46,47] এর মত ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপি স্টাডির ফলাফলের সাথে, এই ধারণার জন্ম দেয় যে শীটগুলি প্রোটিন জৈব সংশ্লেষণের প্রধান সাইট। ER এ তুলনামূলকভাবে কম ঝিল্লির বক্রতা এবং শীটের বড় লুমেনাল ভলিউম রাইবোসোম বা পলিরিবোসোমগুলিকে বাইলেয়ারে বাঁধার জন্য এবং ভাঁজ এবং অনুবাদ-পরবর্তী পরিবর্তনের জন্য প্রয়োজনীয় ন্যাসেন্ট পেপটাইডগুলিতে চ্যাপেরোনগুলির অ্যাক্সেসযোগ্যতার জন্য সর্বোত্তম।

রুক্ষ ER-এর রাইবোসোম-স্টুডেড শীটগুলি একটি "প্রোটিন ফ্যাক্টরি" কার্যকরী ডোমেন গঠন করে এই ধারণার সাথে একমত, যে কোষগুলি প্রোটিন নিঃসরণে বিশেষজ্ঞ, যেমন অগ্ন্যাশয় সিক্রেটরি কোষ, তাদের কোষগুলির তুলনায় ER শীটগুলির অনুপাত বেশি থাকে যা খুব কম প্রোটিন নিঃসরণ করে, যেমন এপিথেলিয়াল কোষ এবং নিউরন হিসাবে [50]। ট্রান্সলোকনের উপাদানগুলিও শীটগুলিতে সমৃদ্ধ হয়েছিল [13]।

একত্রে নেওয়া, এই ফলাফলগুলি দৃঢ়ভাবে ইঙ্গিত করে যে শীটগুলি হল ER-তে প্রোটিন জৈবসংশ্লেষণের প্রাথমিক অবস্থান। নতুনভাবে সংশ্লেষিত ঝিল্লি এবং লুমেনাল প্রোটিনগুলিকে সঠিকভাবে ভাঁজ করতে হবে এবং অনুবাদের পরে যথাযথভাবে পরিবর্তিত হতে হবে, উদাহরণস্বরূপ গ্লাইকান চেইনগুলির সংযোজন এবং পরবর্তী ছাঁটাই এবং গঠনের মাধ্যমে। ডিসালফাইড ব্রিজ ([51,52] এ পর্যালোচনা করা হয়েছে)।

এই প্রক্রিয়ায় একাধিক ER-রেসিডেন্ট চ্যাপেরোন এবং এনজাইম জড়িত যা ক্যালনেক্সিন/ক্যালরেটিকুলিন চক্রের মাধ্যমে সঠিক ভাঁজ এবং গ্লাইকোসিলেশন স্থিতিকে সহায়তা ও নিরীক্ষণের জন্য ক্রমানুসারে কাজ করে। যে কোন প্রোটিন ভাঁজ করতে ব্যর্থ হয় সেগুলিকে এই চক্র থেকে স্বীকৃত এবং অপসারণ করা হয়, ER থেকে রেট্রোট্রান্সলোকেশন করা হয় এবং একটি প্রসেসটার্মড ER-সম্পর্কিত অবক্ষয় (ERAD) [51] এ প্রোটিসোম দ্বারা অবনমিত হয়।

মিসফোল্ড প্রোটিনের লোড নিবিড়ভাবে পর্যবেক্ষণ করা হয়, এবং যদি অনেক বেশি তৈরি হয়, তবে আনফোল্ড প্রোটিন প্রতিক্রিয়া (UPR) ট্রিগার হয়, যা প্রোটিন সংশ্লেষণে বাধার সাথে প্রোটিন ভাঁজ করার জন্য প্রয়োজনীয় মূল ER-রেসিডেন্ট প্রোটিনগুলির আপগ্র্যুলেশনের দিকে পরিচালিত করে [53]।

যদিও ফোল্ডিং এবং গ্লাইকান সংযোজনে জড়িত প্রোটিনগুলি সর্বব্যাপীভাবে ER জুড়ে বিতরণ করা হয়, এমন প্রমাণ রয়েছে যে মান নিয়ন্ত্রণের কিছু মূল প্রোটিন এবং ERAD পথগুলি কেন্দ্রীভূত বিশেষায়িত কাঠামো হতে পারে যাকে ER-প্রাপ্ত মান নিয়ন্ত্রণ বগি (ERQC) বলা হয় যা নিউক্লিয়াসের পাশে স্থানীয়করণ করা হয়। [৫২]। যদিও এই বগিটির সঠিক প্রকৃতি এবং কীভাবে এটি বাল্ক ER এর সাথে সংযুক্ত তা অস্পষ্ট থেকে যায়, এর স্থানীয়করণ মাইক্রোটিউবুলেমোটর ডাইনিনের উপর নির্ভর করে [54]।

মজার বিষয় হল, দীর্ঘায়িত ER স্ট্রেস রাইবোসোম-মুক্ত ER ঝিল্লির ঘূর্ণিগুলির বিপরীতমুখী গঠনকে প্ররোচিত করতে দেখা গেছে যেটিতে Sec61 ট্রান্সলোকন এবং কীইউপিআর সিগন্যালিং এনজাইম PKR-এর মতো ER kinase (PERK), কিন্তু রেটিকুলন, CLIMP63 বা থেলুমেনাল মার্কারিন 5. ]। ভেসিকুলার/টিউবুলার স্ট্রাকচার থেকে গঠিত ঘূর্ণিগুলি যা COPII পথের মাধ্যমে ER থেকে অঙ্কুরিত হয় (নীচে দেখুন) এবং পরবর্তীকালে মিশ্রিত এবং চ্যাপ্টা হয়। এটি স্বাভাবিক অবস্থা থেকে স্পষ্টতই আলাদা, যেখানে Sec61 COPII ভেসিকেল থেকে বাদ দেওয়া হয়েছে।

এই ঘূর্ণিগুলি দুটি ইউপিআর ফলাফলকে সহজতর করতে পারে: ট্রান্সলোকনগুলিকে আলাদা করে এবং নিষ্ক্রিয় করে প্রোটিন ট্রান্সলোকেশনের বাধা, এবং PERK সক্রিয়করণ। Thewhorls পূর্বে দেখা যায় সংগঠিত মসৃণ ER (OSER) এর সাথে সাদৃশ্যপূর্ণ যখন নির্দিষ্ট ER প্রোটিন যেমন HMG-CoA রিডাক্টেস বা সাইটোক্রোম বি 5 অতিরিক্ত প্রকাশ করা হয় [56,57]। ERQC-এর সাথে whorlsand OSER কীভাবে সম্পর্কিত তা ভবিষ্যতে সম্বোধন করা একটি মূল প্রশ্ন।

2.2.2। ERES: রপ্তানি চেক

সঠিকভাবে ভাঁজ করা লুমেনাল এবং মেমব্রেন প্রোটিনগুলি ER-কে ER প্রস্থান সাইটগুলিতে (ERES) ছেড়ে দেয়, যা কাঠামোগতভাবে স্বতন্ত্র, রাইবোসোম-মুক্ত পাঙ্কটা রুক্ষ ER নেটওয়ার্কে অবস্থিত।

প্রস্থান সাইটগুলি ভেসিকুলার-টিউবুলার ঝিল্লির একটি ক্লাস্টার নিয়ে গঠিত [58,59], ইআর মেমব্রেনের সাথে অবিচ্ছিন্ন। মেরুদণ্ডী কোষগুলিতে, ERESগুলি নেটওয়ার্ক জুড়ে ছড়িয়ে ছিটিয়ে থাকে এবং ER থেকে গলগিতে প্রোটিন স্থানান্তর থেডাইন/ডাইন্যাক্টিন মোটর প্রোটিন কমপ্লেক্সের মাধ্যমে মাইক্রোটিউবুল-নির্ভর পরিবহনের উপর নির্ভর করে [60]। ERES নিজেরাই মাইক্রোটিউবুলে স্বল্প-পরিসরের আন্দোলনের মধ্য দিয়ে যায় [61]।

দুটি প্রোটিন কোট কমপ্লেক্স, COPI এবং COPII, প্রস্থান সাইটগুলির গঠন এবং সংগঠনের পাশাপাশি প্রোটিন পরিবহনে সহায়তা করে। COPII ঝিল্লিকে বিকৃত করার জন্য স্ক্যাফোল্ড তৈরি করে, ERES [62]-এ কার্গো প্রবেশ নিয়ন্ত্রণ করে এবং কার্গো চলে যাওয়ার পরেও [63-65] ERES-তে স্থানান্তরিত থাকে। COPI যাইহোক, পণ্যসম্ভারের সাথে ভ্রমণ করে কারণ এটি প্রস্থান সাইটগুলি থেকে দূরে পরিবহন করা হয় [66], যেমন Rab1 [65] করে। ER থেকে দূরে কার্গো পাচারে COPI-এর সঠিক ভূমিকা অজানা, তবে এটি গলগি যন্ত্রপাতি [66,67] এ কার্গো বাছাই এবং বিতরণে ভূমিকা পালন করতে পারে।

ERES-এর উচ্চ-ক্রম কাঠামোটি সম্প্রতি FIB-SEM ব্যবহার করে সনাক্ত করা হয়েছে। ওয়েইগেল এট আল। আবিষ্কৃত হয়েছে যে প্রস্থান সাইটগুলিতে সংকীর্ণ টিউবুলের একটি আন্তঃ বোনা নেটওয়ার্ক (40-60 nm ইন্ডিয়ামিটার) বিদ্যমান, একটি সামান্য সরু COPII ঘাড় দ্বারা ER-এর সাথে সংযুক্ত [63]। COPI punctae সহ দীর্ঘ, মুক্তাযুক্ত টিউবুলগুলিও প্রস্থান সাইট থেকে প্রসারিত হতে দেখা গেছে। ,গোলগি যন্ত্রের দিকে মাইক্রোটিউবুলস বরাবর।

মুক্তাযুক্ত রূপরেখাগুলি নলাকার ঝিল্লির অনুদৈর্ঘ্য উত্তেজনার একটি বৈশিষ্ট্য [৬৮] এবং ডাইনিন/ডাইনাক্টিন [৬০] দ্বারা প্রয়োগ করা শক্তির ফল হতে পারে। এই জাতীয় ঝিল্লি মুক্তাকে একটি পূর্ববর্তী বিভাজন হিসাবে অনুমান করা হয়েছে, টিউবুলগুলিকে ভেসিকেলে রূপান্তরিত করে [69]।

ডাইন্যাক্টিন p150 এবং COPII উপাদান Sec23 এবং Sec24 [70] এর মধ্যে মিথস্ক্রিয়ার মাধ্যমে ERESmembranes-এ Dynein নিয়োগ করা যেতে পারে, কিন্তু কোটটি হারিয়ে গেলে মোটর কীভাবে ক্যারিয়ারের সাথে সংযুক্ত হয় তা একটি খোলা প্রশ্ন। একটি সম্ভাব্য রুট হল BicD2 এবং Rab6 এর মাধ্যমে, যেগুলিকে ERES-তে নিয়োগ করতে এবং পেরিনিউক্লিয়ার অঞ্চলে তাদের ঘনত্বকে চালিত করতে দেখানো হয়েছে [59]।

কাইনসিন-1 ERES [61] এবং তারা যে ট্রান্সপোর্ট ক্যারিয়ারগুলি উত্পন্ন করে [71] উভয়েই উপস্থিত। মজার বিষয় হল, কার্গো জমে যাওয়ার প্রতিক্রিয়ায় প্রস্থান সাইটগুলিও ব্যাসের দ্বিগুণ পাওয়া গেছে, যখন কাছাকাছি ER টিউবুলগুলির ব্যাস প্রভাবিত হয়নি [63]। একসাথে, এই অধ্যয়নগুলি দেখায় যে ER প্রস্থান সাইটগুলি অত্যন্ত সংগঠিত কার্গো এক্সপোর্ট সাবডোমেন, সেলের প্রয়োজনীয়তার পরিবর্তনগুলিতে সাড়া দিতে সক্ষম।

2.2.3। MCSs: লিপিড উত্পাদন

প্রদত্ত যে শীটগুলি প্রোটিন জৈব সংশ্লেষণের জন্য দায়ী হতে পারে, টিউবুলস কি লিপিড সংশ্লেষণ এবং ক্যালসিয়াম আয়ন হোমিওস্টেসিসের জন্য দায়ী হতে পারে? এই ধারণার সমর্থনে, স্টেরয়েড সংশ্লেষণের জন্য দায়ী কোষ, যেমন অ্যাড্রিনাল কর্টিকাল কোষ, আনুপাতিকভাবে বেশি রাইবোসোম-মুক্ত মসৃণ ER [72]।

এটিও পরামর্শ দেওয়া হয়েছে যে ER এবং অন্যান্য অর্গানেলগুলির মধ্যে ঝিল্লি যোগাযোগের সাইটগুলি (MCS) নেটওয়ার্কের রাইবোসোম-ফ্রিটিউবুলার অঞ্চলে বেশি সাধারণ হতে পারে, বিশেষত সেই MCSগুলি প্লাজমা ঝিল্লি, এন্ডোসোম, লিপিড ড্রপলেট এবং মাইটোকন্ড্রিয়া [73] দিয়ে গঠিত। -78]। এই পর্যালোচনায় আলোচনা করা এমসিএস এবং প্রাসঙ্গিক প্রোটিনগুলি চিত্র 2 এ দেখানো হয়েছে।

এমসিএস হল অর্গানেলের মধ্যে সংযুক্ত সংযোগ, যেখানে ঝিল্লিগুলিকে মিশ্রিত করা হয় না, তবে 5-30 এনএম [79-82] দ্বারা পৃথক করা হয়। ঝিল্লির এই ধরনের নৈকট্য অর্গানেলগুলির মধ্যে কার্গোর নন-ভেসিকুলার স্থানান্তরকে সক্ষম করে [83]। এমসিএসগুলি ER এবং প্রায় প্রতিটি অন্যান্য সাবসেলুলার অর্গানেল [38,81] এর মধ্যে উপস্থিত রয়েছে। তাদের কার্যকারিতা, রূপবিদ্যা, এবং গতিবিদ্যা বৈচিত্র্যময় এবং ভালভাবে পর্যালোচনা করা হয়েছে (যেমন, [84–86])।

এখানে, আমরা MCSs এবং ER ফাংশন এবং গতিবিদ্যার মধ্যে লিঙ্কগুলির উপর ফোকাস করব। লিপিড জৈব সংশ্লেষণ প্রাথমিকভাবে ER [87,88] এ ঘটতে পরিচিত। কোষের ভগ্নাংশ ব্যবহার করে, লিপিড এবং স্টেরল সংশ্লেষণে জড়িত যন্ত্রপাতির সমৃদ্ধি আবিষ্কৃত হয় ইআর ঝিল্লিতে যা মাইটোকন্ড্রিয়া [89-91] এবং প্লাজমা ঝিল্লি [92] এর সাথে যুক্ত। 

অতি সম্প্রতি, এটি দেখানো হয়েছে যে ER-প্লাজমা ঝিল্লির যোগাযোগের সাইটগুলি খামিরে জৈবিক ঝিল্লির একটি অবিচ্ছেদ্য উপাদান ফসফ্যাটিডাইলকোলিনের সংশ্লেষণের জন্য প্রয়োজনীয় [93]। ডায়নামিক ER টিউবুলের অগ্রভাগে লিপিড মেটাবোলাইজিং যন্ত্রপাতিও পাওয়া গেছে [7] এবং ডাইনামিক ER-প্রাপ্ত ভেসিকেলগুলিতে যা Cos-7 কোষে অন্যান্য অনেক অর্গানেলের সাথে যোগাযোগ করে [94]।

ইআর নিরপেক্ষ লিপিডের সংশ্লেষণের জন্যও দায়ী [95]। নিরপেক্ষ লিপিডগুলিতে চার্জযুক্ত গ্রুপের অভাব থাকে এবং তাই সহজেই লিপিড বাইলেয়ারে একত্রিত করা যায় না। পরিবর্তে, লিপিড ফোঁটা গঠিত হয়, যা নিরপেক্ষ লিপিডগুলির একটি কেন্দ্রকে ঘিরে অ্যাফসফোলিপিড মনোলেয়ার নিয়ে গঠিত। লিপিড ফোঁটা গঠন সম্পর্কে সঠিক বিবরণ এখনও বিতর্কের জন্য আছে; যাইহোক, এটি এখন জানা যায় যে লিপিডড্রপলেটগুলি ER [96-98] এ গঠিত হয়।

নিরপেক্ষ লিপিডগুলি ER-এর লিপিড বাইলেয়ারের মধ্যে জড়ো হয়, সাইটোপ্লাজম [99] এর মধ্যে উদয় হওয়ার আগে ভিতরের এবং বাইরের লিফলেটগুলির মধ্যে একটি লেন্স তৈরি করে [97]। উদ্ভিদে, এটিও পরামর্শ দেওয়া হয়েছে যে লিপিড ফোঁটাগুলি ER [100] এর বিশেষায়িত সাবডোমেনে গঠিত হয়। আমি

ER-তে গঠিত হওয়ার পাশাপাশি, লিপিডড্রপলেটগুলি ER-এর সাথে পুনরায় যোগাযোগ করতে পারে একবার তারা অঙ্কুরিত হয়ে গেলে [101]। ER-লিপিড ড্রপলেটমেমব্রেন ব্রিজগুলিকে লিপিড মেটাবোলাইজিং এনজাইমগুলির আদান-প্রদানের সুবিধার্থে প্রস্তাব করা হয়েছে, যা ছাড়া বড় লিপিড ফোঁটাগুলি গঠিত হয় না [102-104]।

টিউবুলার ER-তে বিশেষত এমসিএস-এ প্লাজমা মেমব্রেন, মাইটোকন্ড্রিয়া এবং লিপিড ড্রপলেটগুলির সাথে আপপ্রেগুলেটেড লিপিড মেটাবোলাইজিং মেশিনের আবিষ্কার, পরামর্শ দেয় যে এই সাবডোমেনগুলি লিপিড বিপাকেও অংশগ্রহণ করে [7,89-92,94,95]।

For more information:1950477648nn@gmail.com