রক্ত খাওয়ানো নেমাটোসেরার অংশ 2-এ D7 প্রোটিনের গঠন এবং শারীরবৃত্তীয় ভূমিকার একটি সংক্ষিপ্ত বিবরণ
Jun 14, 2023
3.2। বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিং D7
অ্যানোফিলিসের 460 টিরও বেশি প্রজাতি রয়েছে, 7টি উপজেনারে বিভক্ত [56]। এখনও অবধি, অ্যানোফিলিসের 18 প্রজাতির জিনোম (রেফারেন্স স্ট্রেন) ক্রমানুসারে তৈরি করা হয়েছে এবং ভেক্টর বেসে উপলব্ধ, অ্যানোফিলিসের তিনটি প্রধান চিকিত্সাগতভাবে গুরুত্বপূর্ণ উপজাতের প্রতিনিধিত্ব করে: সেলিয়া, অ্যানোফিলিস এবং নাইসোরিঞ্চাস যা বিশ্বের বিভিন্ন অঞ্চল দখল করে এবং সেখান থেকে বিচ্ছিন্ন। একে অপরকে 100 মিলিয়ন বছর আগে পর্যন্ত (যেমনটি সেলিয়া এবং নাইসোররিঞ্চাসের মধ্যে ছিল) [57-59]। অ্যানোফিলিস এসপি মশা যাদের জিনোম এ পর্যন্ত প্রকাশিত হয়েছে (চিত্র 2) তাদের 2-5 D7S (সাবজেনারা এবং সিরিজের উপর নির্ভর করে), এছাড়াও কমপক্ষে দুটি দীর্ঘ আকার (D7L2 এবং D7L3), আবার কিছুর তৃতীয় দীর্ঘ আকার রয়েছে (D7L1, বর্তমান কিছু সেলিয়া সিরিজ এবং অ্যানোফিলিস সাবজেনাসে) [২৯,৬০]।
জিনোম অনাক্রম্যতার সাথে ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত। মানব জিনোমে স্তন্যপায়ী ইমিউন সিস্টেমের জিন, ভাইরাল এবং ব্যাকটেরিয়া সংক্রমণের জন্য জিন এবং আরও অনেক কিছু সহ ইমিউন সিস্টেমের জন্য প্রয়োজনীয় সমস্ত জিন রয়েছে। এই জিনগুলি ইমিউন সিস্টেমের স্বাভাবিক ক্রিয়াকলাপের সাথে ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত এবং মানুষের প্রতিরোধ ক্ষমতা এবং ইমিউন স্তরকে প্রভাবিত করে।
এগুলি ছাড়াও, জিনোমের বিভিন্ন পরিবর্তনগুলি ইমিউন সিস্টেমের কর্মক্ষমতা এবং প্রতিরোধকেও প্রভাবিত করতে পারে। মানব জিনোমে অনেক জিন পলিমারফিজম রয়েছে, যা বিভিন্ন জনগোষ্ঠীর রোগ প্রতিরোধের মাত্রা নির্ধারণ করে। উদাহরণস্বরূপ, হিউম্যান লিউকোসাইট অ্যান্টিজেন (এইচএলএ) হল ইমিউন সিস্টেমের একটি গুরুত্বপূর্ণ জিন এবং এর পলিমরফিজম বিভিন্ন মানুষকে বিভিন্ন রোগ প্রতিরোধ ক্ষমতা এবং প্রতিরোধ গড়ে তুলতে দেয়।
সাম্প্রতিক বছরগুলিতে, জিনোমিক্স গবেষণার গভীরতার সাথে, আরও বেশি সংখ্যক গবেষণায় দেখা গেছে যে জিনোমিক বৈচিত্র অনেক ইমিউন-সম্পর্কিত রোগের ঘটনার সাথে ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত। উদাহরণস্বরূপ, অটোইমিউন রোগ (যেমন লুপাস, রিউমাটয়েড আর্থ্রাইটিস, মাল্টিপল স্ক্লেরোসিস ইত্যাদি) এবং ইমিউনোডেফিসিয়েন্সি রোগ (যেমন এইডস, পর্যায়ক্রমিক জ্বর, এবং ওরাল আলসার সিন্ড্রোম ইত্যাদি) সবই জিনোমিক তারতম্যের সাথে যুক্ত।
তাই, ইমিউন সিস্টেমের কার্যকারিতা, রোগের প্রক্রিয়া এবং বিভিন্ন জনগোষ্ঠীর জন্য স্বতন্ত্র চিকিৎসা বোঝার জন্য জিনোম গবেষণা অত্যন্ত তাৎপর্যপূর্ণ। এই দৃষ্টিকোণ থেকে, আমাদের রোগ প্রতিরোধ ক্ষমতা উন্নত করতে হবে। Cistanche উল্লেখযোগ্যভাবে অনাক্রম্যতা উন্নত করতে পারে। Cistanche ভিটামিন সি, ভিটামিন, ক্যারোটিনয়েড ইত্যাদির মতো বিভিন্ন অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট পদার্থে সমৃদ্ধ৷ এই উপাদানগুলি মুক্ত র্যাডিকেলগুলিকে ধ্বংস করতে পারে, অক্সিডেটিভ স্ট্রেস কমাতে পারে এবং অনাক্রম্যতা উন্নত করতে পারে৷ ইমিউন সিস্টেম প্রতিরোধের।
cistanche tubulosa সুবিধা ক্লিক করুন
হামাদারিনের চরিত্রায়নের কয়েক বছর পরে, 5 D7rs (D7r1-D7r5) যার প্রতিলিপিগুলি পূর্বে অ্যানোফিলিস গাম্বিয়া (সেলিয়া) মহিলা লালা গ্রন্থিগুলিতে [২৭,৩২] পরিলক্ষিত হয়েছিল [৩৪]। D7r5 ব্যতীত তাদের সকলেই সেরোটোনিনকে খুব উচ্চ সম্পর্কযুক্ত (বিয়োজন ধ্রুবক, KD, 3 nM এর নিচে) সাথে সাথে KD এর সাথে 41 থেকে 111 nM পর্যন্ত হিস্টামিনের সাথে আবদ্ধ বলে জানা গেছে। কৌতূহলজনকভাবে, কিন্তু আশ্চর্যজনকভাবে তাদের অন্যান্য বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করার ক্ষমতা এবং তাদের জন্য তাদের সখ্যতাও ছিল স্বতন্ত্র (সারণী 1-এ সংক্ষিপ্ত), যা একই প্রজাতির মধ্যেও D7 পরিবারের বিভিন্ন সদস্যদের মধ্যে ফাংশনের ভিন্নতার পরামর্শ দেয়। সমস্ত ক্ষেত্রে, বাইন্ডিং স্টোইচিওমেট্রি ছিল 1:1, এবং প্রতিযোগিতার পরীক্ষায় পরামর্শ দেওয়া হয়েছে যে বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলি একই বাইন্ডিং সাইট [34] ভাগ করে, যেমনটি পরে অ্যানোফিলিস গাম্বিয়া D7r4-এর স্ফটিক গঠন দ্বারা সেরোটোনিন এবং অন্যান্য বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলির সাথে আবদ্ধ [২৮] .
একটি অর্থলগস. gambiae D7rs সমস্ত অ্যানোফিলাইন বিশ্লেষণ করা প্রজাতির মধ্যে পাওয়া যায়, যাদের জিনোমগুলি এখন পর্যন্ত ভেক্টর বেসে টীকা করা হয়েছে (চিত্র 2), যদিও কেউ কেউ এক বা একাধিক সদস্য হারিয়েছেন [২৯,৬০]। বিভিন্ন প্রজাতি এবং গোষ্ঠী জুড়ে অনুক্রমের তারতম্য নির্বিশেষে, জৈবজেনিক অ্যামাইনগুলির আস্তরণের সমালোচনামূলক অবশিষ্টাংশ, অ্যানোফিলিস গাম্বিয়া D7r4 কাঠামোগত ডেটা [28] এর জন্য চিহ্নিত করা হয়েছে, সমস্ত প্রজাতি জুড়ে কার্যত সমস্ত D7r1-D7r4 ফর্মগুলির মধ্যে অত্যন্ত সংরক্ষিত। সেলিয়া, নিসোরহিনকাস এবং অ্যানোফিলিসের উপজাতীয়দের কাছে, পরামর্শ দেয় যে তারা সবাই সেরোটোনিন বাঁধার ক্ষমতা ধরে রেখেছে [২৯]। অন্যদিকে, সমস্ত প্রজাতি D7r5 বিভিন্ন জটিল অবশিষ্টাংশে পরিবর্তন দেখায় [২৯] পরামর্শ দেয় যে অ্যানোফিলিস গাম্বিয়া D7r5 [৩৪]-এর জন্য পরীক্ষামূলকভাবে পর্যবেক্ষণ করা হয়েছে, তারা যেকোন বায়োজেনিক অ্যামাইন বাঁধার ক্ষমতা হারিয়ে ফেলেছে।
কৌতূহলজনকভাবে, যদিও অ্যানোফেলিন D7S ফর্মগুলি সাধারণভাবে তাদের বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিং ক্ষমতা সংরক্ষণ করেছে বলে মনে হচ্ছে, এটি দীর্ঘ ফর্মগুলির জন্য সত্য নয়, যেখানে বিভিন্ন প্রজাতির মধ্যে প্রচুর বৈচিত্র্য, নিও-ফাংশনালাইজেশন এবং কার্যকারিতা হ্রাস পরিলক্ষিত হয়। উপজাতি
প্রথম অ্যানোফিলিস D7L বৈশিষ্ট্যযুক্ত, যার মূল নাম অ্যানোফিলিস স্টিফেনসি D7L1 (AnSt-D7L1), এখন An-এর সাথে মিল থাকার কারণে D7L2 হিসাবে বিবেচিত হয়। গাম্বিয়া ফর্মগুলিকে দেখানো হয়েছিল যে সেরোটোনিন বা কোনও বায়োজেনিক অ্যামাইন পরীক্ষিত কিন্তু তার এন-টার্মিনাল ডোমেনে আবদ্ধ eicosanoids বাঁধতে পারেনি [30]। অ্যানোফিলিস গাম্বিয়ার মতো, অ্যান. স্টেফেনসি সাবজেনাস সেলিয়ার অন্তর্গত। তা সত্ত্বেও, সম্প্রতি D7L সদস্যরা অন্যান্য অ্যানোফেলিন সাবজেনার An. atroparvus D7L1 (Anopheles) এবং An. darling D7L2 (Nyssorhynchus) কে সেরোটোনিনকে অত্যন্ত উচ্চ সম্বন্ধে (তাদের সি-টার্মিনাল ডোমেনে) আবদ্ধ করতে দেখানো হয়েছিল [২৯], কেডিগুলি দেখায় যেগুলি অ্যানোফিলিস গাম্বিয়া শর্ট ফর্ম [৩৪] এবং এডিস লং ফর্ম [৩৪,৩৭,৩৮’র সাথে তুলনীয়। ]। তবুও, সাধারণভাবে, অন্যান্য বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করার ক্ষমতা তাদের অনুপস্থিত বা যথেষ্ট কম ছিল। সেরোটোনিন বাঁধার ক্ষমতা হারানো An-এ পরিলক্ষিত হয়। স্ট্রাকচারাল ডেটার জন্য স্টিফেনসি আরও ভালভাবে বোঝা যেতে পারে [30]।
অ্যানোফেলিন মশাতে, D7S (বা D7r) প্রোটিন অ্যানোফিলিস এবং এডিস D7L-এর সি-টার্মিনাল ডোমেনের সাথে সারিবদ্ধ হয় এবং এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফি গবেষণা নিশ্চিত করেছে যে D7S প্রোটিন এবং OBP-এর মতো বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিং D7L-এর সি-টার্মিনাল ডোমেন গঠনগতভাবে খুব একই রকম। (28,29,36]। একটি সাধারণ বৈশিষ্ট্য হিসাবে, সেরোটোনিন /বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিং পকেট হল একটি হাইড্রোফোবিক গহ্বর যা সুগন্ধি গোষ্ঠীর সাথে রেখাযুক্ত, 8টি এ-হেলিস দ্বারা বেষ্টিত যা 3টি ডিসালফাইড বন্ধন (চিত্র 1B এবং 3) দ্বারা স্থিতিশীল। পকেটের প্রবেশপথে কিছু পোলার চার্জযুক্ত অবশিষ্টাংশের উপস্থিতি (গ্লুটামিক এবং অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড) সেরোটোনিনের অ্যালিফ্যাটিক অংশের সাথে হাইড্রোজেন বন্ধনকে অনুমতি দেয় (চিত্র 3 এবং 4)। লিগ্যান্ডটি তার ইন্ডোল গ্রুপ এবং একটি এর মধ্যে গঠিত হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা আরও স্থিতিশীল হয়। টাইরোসিন (An. gambiaeD7r4 চিত্র 3-এ lyr 94)। সেরোটোনিন/বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিংয়ের জন্য গুরুত্বপূর্ণ বলে পরিচিত অবশিষ্টাংশগুলি চিত্র 4-এ ধূসর বাক্সে হাইলাইট করা হয়েছে। প্রান্তিককরণ দেখায় যে অন্যান্য অবশিষ্টাংশের পার্থক্য থাকা সত্ত্বেও তাদের বেশিরভাগই সংরক্ষণ করা হয়েছে, এমনকি প্রোটিনগুলিতেও দেখানো হয়েছে যে বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করে না, যেমন An। stephensi D7L1, যেখানে কিছু অবশিষ্টাংশ পরিবর্তনের কারণে বাঁধাইয়ের ক্ষতি হয় (চিত্র 4)।
কিছু প্রোটিনে, সেরোটোনিন 5-হাইড্রোক্সিল গ্রুপ একটি হিস্টিডিনের সাথে একটি হাইড্রোজেন বন্ধন গঠন করে (চিত্র 3 এবং 4 একটি নীল বাক্স দিয়ে হাইলাইট করা হয়েছে) যেমনটি D7r4 এবং Aedes aegypti D7L1 (প্রথমটিতে তার 35 এবং তার 189) দ্বিতীয়)। এই হিজটি An-StD7L1-এ অ্যালানাইন (আলা-190) দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয়েছে, কিন্তু এটি পরিলক্ষিত ফাংশনের ক্ষতি ব্যাখ্যা করার জন্য যথেষ্ট হবে না, যেহেতু An. darlingi D7L2 (subgenus Nyssorhynchus) এবং An. iteroparous D7L1 (সাবজেনাস অ্যানোফিলিস) সেরোটোনিনকে আবদ্ধ করে যদিও এটি তার যথাক্রমে একটি মেথিওনিন বা একটি অ্যালানাইন দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয় [২৯]। অতএব, অ্যানোফিলিস স্টিফেনসি D7L1 কে মশা D7 থেকে আলাদা করে যা সেরোটোনিনকে আবদ্ধ করে তা হল তাদের C-টার্মিনাল ডোমেনে (সবুজ এবং লাল বাক্সের C-টার্মিনাল ডোমেন, চিত্র 4) দ্বিতীয় এবং শেষ সিস্টাইনের ক্ষতি। এই দুটি অবশিষ্টাংশ সি-টার্মিনালের দ্বিতীয় ডিসালফাইড বন্ড গঠন করবে, পুরো প্রোটিনের চতুর্থ, তাই DS4 হিসাবে লেবেলযুক্ত। তাদের অনুপস্থিতিতে হেলিক্স এইচ 2 এর পরিবর্তন এবং হেলিক্স বি 2 এর আনওয়াইন্ডিং হয়, ফলস্বরূপ, W173, যে উপায়ে বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিং D7 এ উপস্থিত নেই, এবং R177 (AnSt-D7L1) বাইন্ডিং পকেটের একটি অংশ দখল করে, ব্যাখ্যা করে বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করতে এর অক্ষমতা, যেমনটি দেখানো হয়েছে এবং পূর্বে বিস্তারিত আলোচনা করা হয়েছে [30]।
এই দুটি সিস্টাইনের অনুপস্থিতি সমস্ত D7L1s এবং D7L2s-এও পরিলক্ষিত হয় যা সাবজেনাস সেলিয়ার অন্তর্গত সমস্ত প্রজাতিতে প্রকাশ করা হয় যা এই পরামর্শ দেয় যে তারা বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিং ফাংশনটিও হারিয়ে ফেলেছে [২৯]। এই অনুমানটি তাদের মডেলগুলির পর্যবেক্ষণ দ্বারা আরও সমর্থিত, যা আলফাফোল্ড ব্যবহার করে নির্মিত [61] (চিত্র 5)। একটি জন্য পরীক্ষামূলকভাবে পর্যবেক্ষিত মত. স্টিফেনসি D7L1 [30], Cellia D7L1 এবং D7L2 প্রোটিনে DS4 এর অনুপস্থিতি হেলিক্স H2 অবস্থানে পরিবর্তন এবং অন্যান্য কাঠামোগত পুনর্বিন্যাস যা গহ্বরের কিছু অংশ দখল করে থাকা অবশিষ্টাংশগুলির সাথে একটি বাল্কিয়ার সি-টার্মিনাল পকেটে নিয়ে যায় যাতে পর্যাপ্ত স্থান না যায়। সেরোটোনিন বা অন্যান্য বায়োজেনিক অ্যামাইন মিটমাট করুন (চিত্র 5)। অন্যদিকে, হেলিক্স বি 2-এর নিরবচ্ছিন্নতার মাত্রা প্রজাতির উপর নির্ভর করে বা এক অবস্থা থেকে অন্য অবস্থাতে আরও অস্থির হেলিক্স স্থানান্তরের ফলে হতে পারে।
লম্বা আকারের আরেকটি গ্রুপ হল D7L3, এখন পর্যন্ত উপলব্ধ জিনোম সহ সমস্ত অ্যানোফিলিস প্রজাতির মধ্যে উপস্থিত। অ্যানোফিলিস গাম্বিয়া D7L3 সেরোটোনিনকে উচ্চ সখ্যতা এবং নির্দিষ্টতার সাথে আবদ্ধ করে [২৯], এবং এর সি-টার্মিনাল ডোমেনে সমস্ত জটিল অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে যা বায়োজেনিক অ্যামাইন মিথস্ক্রিয়ায় জড়িত দেখানো হয়েছে [২৮] সংরক্ষিত (চিত্র 4) এবং একই স্থানিক স্বভাব D7r4 এর মতো। [২৯]। অ্যানোফিলিস প্রজাতি থেকে বিশ্লেষিত সমস্ত D7L3-তেও এই সংরক্ষণ পরিলক্ষিত হয়েছিল, উপজেনার নির্বিশেষে, পরামর্শ দেয় যে এই ফর্মটি, যেটি D7 ক্লাস্টারে সংক্ষিপ্ত ফর্মগুলির সংলগ্ন অবস্থানে রয়েছে, এই সমস্ত প্রজাতির মধ্যে এই ফাংশনটি সংরক্ষণ করেছে [29]।
Culicinae মশার মধ্যে, D7S অর্থলগ এবং 2 D7Ls (D7L1 এবং D7L2) পাওয়া যায়। তা সত্ত্বেও, অ্যানোফেলিনে পর্যবেক্ষণের বিপরীতে, তাদের সংক্ষিপ্ত রূপগুলি এডিস ইজিপ্টি (AeD7S1) এবং কিউলেক্স কুইঙ্কেফ্যাসিয়াটাস (D7CQS1) [২৯] এর জন্য রিপোর্ট করা ফলাফল অনুসারে বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করে না, যদিও কিউলেক্স বাদে তাদের দীর্ঘ রূপগুলি এখনও পর্যন্ত বৈশিষ্ট্যযুক্ত। quinquefasciatus D7L1, এই লিগ্যান্ডগুলির (বিশেষত সেরোটোনিন) সাথে খুব উচ্চ সখ্যতা রয়েছে যেমনটি এডিস ইজিপ্টি D7L1 (আগে নাম ছিল AeD7L) এবং D7L2 [34,37], Ae-এর জন্য রিপোর্ট করা হয়েছিল। albopictus (D7L1) [38] এবং Culex quinquefasciatus (CxD7L2) [39]। স্ট্রাকচারাল ডেটা পরামর্শ দেয় যে 6টি সংরক্ষিত সিস্টাইন থাকা সত্ত্বেও এবং -হেলিস দ্বারা গঠিত হওয়া সত্ত্বেও তাদের সংক্ষিপ্ত আকারে কার্যকারিতা হারানোর কারণ তাদের সি-টার্মিনালের অভাব -হেলিক্স এইচ2 অঞ্চলে সংক্ষিপ্তকরণ এবং ফলস্বরূপ -হেলিসগুলির মধ্যে পার্থক্যের কারণে। বাইন্ডিং পকেটের ব্লকেজের দিকে পরিচালিত করে এমন ব্যবস্থা [২৯]। অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ, কুলিসিনে D7L3 এর অভাব রয়েছে, যা অ্যানোফিলিস sp-এর দীর্ঘ রূপ। ক্যাসেটের সংক্ষিপ্ত ফর্মগুলির সাথে সাথেই থাকে এবং অ্যানোফিলিসের বেশিরভাগ DS (D7r1–r4) সেরোটোনিনকে আবদ্ধ করে [২৯]।
বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলি কামড়ের মেরুদণ্ডী প্রতিক্রিয়ায় জড়িত বিভিন্ন প্রক্রিয়ার মধ্যস্থতাকারী, অনেক সময় তাদের আন্তঃসংযোগ করে [6,62]। হিস্টামিন, উদাহরণস্বরূপ, প্রদাহজনক এবং অ্যালার্জি প্রতিক্রিয়াগুলির একটি শক্তিশালী মধ্যস্থতাকারী এবং মাস্ট সেল ডিগ্র্যানুলেশন দ্বারা মুক্তি পায়। এটি এন্ডোথেলিয়াম সক্রিয় করে, ভাস্কুলার ব্যাপ্তিযোগ্যতা বাড়ায় এবং চুলকানি এবং ব্যথা [63-67] প্রচার করে। এটি মসৃণ পেশী সংকোচনের প্রচারের জন্যও পরিচিত। সক্রিয় প্লেটলেট এবং নিউট্রোফিলস দ্বারা অবিলম্বে প্রকাশিত সেরোটোনিন এবং নোরপাইনফ্রাইন হল প্লেটলেট একত্রিতকরণ এবং রক্তনালী সংকোচনের অ্যাগোনিস্ট। সেরোটোনিন এন্ডোথেলিয়াম সক্রিয় করে এবং চুলকানি এবং ব্যথা প্রচার করে প্রদাহজনক প্রতিক্রিয়ার সাথে জড়িত [6]। ভেক্টর জীববিজ্ঞানের জন্য এই D7গুলির কার্যকারিতা এবং তাত্পর্য বিভিন্ন বায়োজেনিক অ্যামাইন দ্বারা প্ররোচিত মসৃণ পেশী সংকোচন [34,37] বাধা দেওয়ার ক্ষমতা এবং সেরোটোনিন-মধ্যস্থিত প্লেটলেট অ্যাক্টিভেশন [38] এর সাথে হস্তক্ষেপ করার ক্ষমতা দ্বারা দেখানো হয়েছিল।
3.3। Eicosanoid বাইন্ডিং D7s (D7Ls এর N-টার্মিনাল ডোমেন)
D7L ফর্মগুলিতে দুটি OBP-এর মতো ডোমেন থাকার কারণে এই প্রোটিনগুলি তাদের N-টার্মিনাল ডোমেনে অন্যান্য লিগ্যান্ডগুলিকে আশ্রয় করতে পারে এমন সম্ভাবনা উত্থাপন করে। প্রকৃতপক্ষে, Ae. aegypti D7L1, বায়োজেনিক অ্যামাইনস [34] আবদ্ধ করার জন্য পরিচিত, এটির N-টার্মিনাল [36] দ্বারা cysteinyl leukotrienes (CysLTs) এবং leukotriene B4 (LTB4) আবদ্ধ করতে দেখানো প্রথম দীর্ঘ-রূপ। এর পরেই, আন. স্টিফেনসি D7L1 (AnSt-D7L1), যা তার C-টার্মিনাল ডোমেনে বায়োজেনিক অ্যামাইন বা অন্য কোনো পরীক্ষিত লিগ্যান্ডকে আবদ্ধ করে না, শুধুমাত্র CysLTs-কে অত্যন্ত উচ্চ সখ্যতার সাথে আবদ্ধ করে না বরং থ্রোমবক্সেন A2 (TXA2) অ্যানালগগুলি (U46619 এবং কার্বোসাইক্লিক অ্যানলগ)ও দেখানো হয়েছিল। ) [৩০]। আইসোথার্মাল টাইট্রেশন ক্যালোরিমেট্রি (আইটিসি) অ্যাসেস এবং স্ট্রাকচারাল ডেটা দেখায় যে উভয় লিগ্যান্ডই তার এন-টার্মিনাল ডোমেনে অবস্থিত বাঁধাই সাইটের অন্তত অংশ ভাগ করে নেয় [30]।
Culicinae এবং Anophelinae মশার অন্যান্য D7L1 এবং L2 প্রোটিনগুলিকেও eicosanoids আবদ্ধ করতে দেখানো হয়েছে, কিন্তু সেরোটোনিন আবদ্ধ করার ক্ষমতা ছাড়াও ভিন্ন ভিন্নতা এবং বিশেষত্বের সাথে। Culicinae-এ (Ae. aegypti D7L2 [37], Ae. albopictus D7L1 [38], এবং Cu. quinquefasciatus D7L2 [39]) CysLTs এবং LTB4 (পরেরটি শুধুমাত্র এডিসে) আবদ্ধ হতে দেখা গেছে, কিন্তু সম্পর্কগুলি রিপোর্টের তুলনায় উল্লেখযোগ্যভাবে কম। Ae জন্য aegypti D7L1. মজার বিষয় হল, তারা U46619 আবদ্ধ করার ক্ষমতা অর্জন করেছে। অ্যানোফিলিনা মশায়। একটি. iteroparous D7L1 (Anopheles) CysLTs আবদ্ধ করে, কিন্তু কম সখ্যতার সাথে, যখন An. darling D7L2 (Nyssorhynchus) CysLTs-কে অত্যন্ত উচ্চ সম্বন্ধ এবং TXA2 অ্যানালগ (U46619) [২৯] দিয়ে আবদ্ধ করে। এই D7 প্রোটিনগুলি দ্বি-কার্যকর কারণ তারা সেরোটোনিনকেও আবদ্ধ করে।
An থেকে ligand জটিল স্ফটিক থেকে বাঁধাই সাইট অবশিষ্টাংশের তুলনা. darlingi D7L2, An. stephensi D7L1 এবং Ae. aegypti D7L1 [29,30,36] এন-টার্মিনাল ডোমেনে ইকোস্যানয়েড বাইন্ডিংয়ের জন্য গুরুত্বপূর্ণ অবশিষ্টাংশের অ্যাসাইনমেন্ট সক্ষম করেছে (চিত্র 4 এ হাইলাইট করা হয়েছে)। লিগান্ডগুলির স্থিতিশীলতার জন্য বিশেষ গুরুত্ব হল Trp-37, Trp-40, এবং Tyr-52 (রেফারেন্স হিসাবে AnSt-D7L1), এবং যখন পরবর্তীটি একটি Phe (হলুদ) দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয় তীরচিহ্ন চিত্র 4), Ae তে পর্যবেক্ষণ করা হয়েছে। aegypti D7L1, CysLTs ছাড়াও TXA2 আবদ্ধ করার ক্ষমতা হারিয়ে গেছে। ইকোস্যানয়েডের কার্বক্সিলের সাথে হাইড্রোজেন বন্ড বা লবণের সেতু গঠন করে Lys{21}} উপস্থিতি সমানভাবে গুরুত্বপূর্ণ। এই মূল অবশিষ্টাংশগুলির মধ্যে অনেকগুলি D7L1s এবং D7L2 তে সংরক্ষিত হয়, বিশেষত পরবর্তীকালে, অন্যান্য অ্যানোফেলিনা প্রজাতির মধ্যে বিশ্লেষণ করা হয়, যা পরামর্শ দেয় যে উপ-প্রজাতি নির্বিশেষে তারা অন্তত একটি দীর্ঘ-ফর্ম (D7L1 এবং/অথবা D7L2) সংরক্ষণ করতে সক্ষম cysteinyl leukotrienes [29], যেমনটি আরও সম্প্রতি দেখানো হয়েছে অ্যানোফিলিস গাম্বিয়া D7L1 এবং D7L2 [68] এর ক্ষেত্রে। এই দুটি An. gambiae D7Ls বায়োজেনিক অ্যামাইন আবদ্ধ করতে অক্ষম ছিল কিন্তু eicosanoids [68] আবদ্ধ করার ক্ষমতা সংরক্ষণ করেছিল, পূর্বে বর্ণিত অ্যানোফিলিস স্টিফেনসি D7L1 (এখন L2) [30] এর সাথে তাদের মিল (বিশেষ করে D7L2 ফর্ম) এবং উভয় প্রজাতিই সাবজেনাসের অন্তর্গত। Cellia এবং তাদের D7L1 এবং L2-এর C-টার্মিনাল ডোমেনে DS4 নেই।
লক্ষণীয়, যদিও D7L3গুলি সমস্ত অ্যানোফিলিস প্রজাতির মধ্যে উপস্থিত রয়েছে এবং তাদের অবশিষ্টাংশগুলি সি-টার্মিনালে সেরোটোনিন বাঁধাইয়ের সাথে যুক্ত রয়েছে অত্যন্ত সংরক্ষিত, সমস্ত প্রজাতির এন-টার্মিনালের অবশিষ্টাংশের উল্লেখযোগ্য প্রতিস্থাপনের কারণে ইকোস্যানয়েডগুলিকে আবদ্ধ করতে অক্ষম হওয়ার পূর্বাভাস দেওয়া হয়েছিল। এই কাজের জন্য গুরুত্বপূর্ণ। এই অনুমান পরীক্ষামূলকভাবে নিশ্চিত করা হয়েছিল যখন ITC দেখিয়েছিল যে An. gambiae D7L3 পরীক্ষিত কোনো eicosanoid আবদ্ধ করে না [29]।
খুব মজার ব্যাপার হল, D7L ফর্মগুলি স্যান্ড ফ্লাই (পরিবার: সাইকোডিডি) [১৭,৬৯] এবং মশার মধ্যে বিবর্তনীয় দূরত্ব থাকা সত্ত্বেও (Culicidae) পাওয়া যায়। দুটি ভিন্ন প্রজাতির Phlebotomus (P. papatasi এবং P. duboscqi) লালার বৈশিষ্ট্যযুক্ত লম্বা ফর্মগুলি অত্যন্ত উচ্চ সম্বন্ধ এবং TXA2 অ্যানালগগুলির সাথে CysLTs আবদ্ধ করার ক্ষমতা ধরে রেখেছে [40]। P. papatasi D7L1 থেকে প্রাপ্ত স্ট্রাকচারাল ডেটা দেখিয়েছে যে eicosanoid বাইন্ডিং N-টার্মিনালেও ঘটেছে, একইভাবে মশার D7L-এর জন্য বর্ণনা করা হয়েছে, যখন এর C-টার্মিনাল ছোট এবং ছোট ছিল, তাই বায়োজেনিক অ্যামাইন বাঁধতে অক্ষম। 40]।
জীবাশ্মের পর্যবেক্ষণ থেকে বোঝা যায় যে প্রথম ডিপ্টেরা ট্রায়াসিকে আবির্ভূত হয়েছিল, 240 মিলিয়ন বছর আগে (MYA)। ট্রায়াসিকের শেষের দিকে, কুলিকোমোর্ফা এবং সাইকোডোমর্ফা ইনফ্রা অর্ডারগুলি উপস্থিত হয়েছিল, যার অর্থ মশা এবং বালি মাছিদের বংশ 200 MYA-এরও বেশি বিবর্তিত হয়েছিল, খুব সম্ভবত একটি ফাইটোফ্যাগাস পূর্বপুরুষ থেকে, পরামর্শ দেয় যে তারা স্বাধীনভাবে রক্ত খাওয়ার অভ্যাস গড়ে তুলেছিল [5,70 ]। এটি এই সত্য দ্বারা সমর্থিত যে নিমাটোসেরাতে একচেটিয়াভাবে পাওয়া লালা গ্রন্থি প্রোটিন পরিবারগুলি সাইকোডিডি এবং কিউলিসিডে পরিবারের মধ্যে আলাদা, যার অর্থ তাদের মধ্যে অর্থলগ নির্ধারণ করা খুব কঠিন [5]। অতএব, মশা এবং স্যান্ডফ্লাই D7Ls, সম্ভবত একটি অনুরূপ বা সাধারণ পূর্বপুরুষের জিন থেকে স্বাধীনভাবে উদ্ভূত হয়েছে, সম্ভবত একটি OBP-এর জন্য কোডিং, যা পরে তাদের সিয়ালোমে স্বাধীনভাবে নিয়োগ করা হয়েছিল এবং অভিসারী বিবর্তনের মাধ্যমে সেই ফাংশনটি অর্জন করেছিল। এই অনুমানটি পর্যবেক্ষণের দ্বারা আরও সমর্থিত যে তাদের বিভিন্ন ইন্ট্রন/এক্সন কাঠামো রয়েছে [40]।
বালির মাছিগুলিতে D7S অর্থলগগুলির অনুপস্থিতি এবং বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করতে তাদের D7L অর্থলগগুলির অক্ষমতার অর্থ এই নয় যে এই লক্ষ্যগুলিকে আলাদা করতে তাদের লালায় অণুর অভাব রয়েছে। প্রকৃতপক্ষে, স্যান্ড ফ্লাই স্যালাইভাতে আরেকটি প্রোটিন পরিবার "ইয়েলো" বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করার কাজটি গ্রহণ করেছে [71], অন্যদিকে OBP-এর মতো প্রোটিন PdSP15-এর অন্যান্য পরিবার যোগাযোগের পথ সক্রিয়করণকে বাধা দিয়ে তাদের লালা ক্রিয়ায় পাওয়া যায় [41]। কীভাবে স্বাধীন বিবর্তন একই অণুকে লক্ষ্য করে প্রোটিনের বিভিন্ন ভাণ্ডারের দিকে পরিচালিত করে তার এটি একটি দুর্দান্ত উদাহরণ।
Leukotrienes (CysLTs এবং LTB4) হল শক্তিশালী প্রদাহ এবং অ্যালার্জি মধ্যস্থতাকারী যা সক্রিয় মাস্ট কোষ এবং অন্যান্য ইমিউন কোষ যেমন ইওসিনোফিল এবং ম্যাক্রোফেজ, সেইসাথে এপিথেলিয়াল এবং এন্ডোথেলিয়াল কোষ দ্বারা নিঃসৃত হয় [72]। হিস্টামিন [৬২] এর সাথে মশার কামড়ের প্রতিক্রিয়া হিসাবে CysLTs নির্গত হয়, যার ফলে ত্বকে ভাস্কুলার ব্যাপ্তিযোগ্যতা বৃদ্ধি পায় [৬৩] এবং এর ফলে এরিথেমা এবং হুইল তৈরি হয় [৭৩,৭৪], যেখানে LTB4 কেমোঅ্যাট্র্যাক্ট্যান্ট হিসাবে পরিচিত যা ইমিউন কোষকে আকর্ষণ করার জন্য দায়ী। প্রতিক্রিয়া সাইটে [72]. এই শক্তিশালী প্রো-ইনফ্ল্যামেটরি মধ্যস্থতাকারীদের আবদ্ধ করার ক্ষমতা গুরুত্বপূর্ণ হবে এন্ডোথেলিয়াম অ্যাক্টিভেশন, শোথ গঠন, রোগ প্রতিরোধক কোষের অনুপ্রবেশ, চুলকানি, এবং এই ইকোস্যানয়েড দ্বারা সৃষ্ট ব্যথা, তাই হোস্ট সচেতনতা প্রতিরোধ বা বিলম্বিত করা এবং এই পোকামাকড়গুলিকে রক্ত খাওয়ার অনুমতি দেয়। এই অ্যান্টি-ইনফ্ল্যামেটরি প্রভাবটি মাউস মডেলগুলিতে দেখানো হয়েছিল যখন Ae ইনজেকশন দেওয়া হয়েছিল। অ্যালবোপিকটাস D7L1 (যা LTB4, CysLTS এবং বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করে, U46619-এর জন্য কম সখ্যতা ছাড়াও) 10 মিনিট আগে স্যাকারোমাইসিস সেরেভিসিয়া থেকে -গ্লুকানের সাথে প্রো-ইনফ্ল্যামেটরি চ্যালেঞ্জ পেরিটোনাল গহ্বরে ইমিউন কোষের প্রবাহ কমিয়ে দেয় [3]8।
থ্রোমবক্সেন A2 কোলাজেন এক্সপোজারের প্রতিক্রিয়া হিসাবে সক্রিয় প্লেটলেট দ্বারা উত্পাদিত এবং নিঃসৃত হয়। এটি তখন প্লেটলেট পৃষ্ঠে উপস্থিত তার রিসেপ্টরগুলির সাথে আবদ্ধ হয় যা প্লেটলেট সক্রিয়করণ এবং সম্ভাব্য একত্রীকরণ [75,76] প্রচার করে। অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণভাবে, TXA2 প্লেটলেটগুলি ছাড়াও অন্যান্য প্রো-হেমোস্ট্যাটিক এবং প্রো-ইনফ্ল্যামেটরি অণুগুলিও নিঃসৃত করে, যেমন ADP, সেরোটোনিন, পলিফসফেট এবং নোরপাইনফ্রাইন [6]। TXA2 এছাড়াও vasoconstriction প্রচার করে [77,78] এবং আরও সম্প্রতি ইঁদুর [79,80] এর মধ্যে চুলকানি এবং স্ক্র্যাচিং প্রতিক্রিয়া প্রকাশ করতে দেখানো হয়েছে।
বেশ কিছু D7L-কে U46619 আবদ্ধ দেখানো হয়েছে, এটি আইটিসি পরীক্ষা-নিরীক্ষা দ্বারা আরও স্থিতিশীল TXA2 অ্যানালগ এবং U46619 দ্বারা প্ররোচিত ভিট্রোতে প্লেটলেট একত্রিতকরণকে বাধা দিতে দেখানো হয়েছে। গুরুত্বপূর্ণভাবে, এই প্রোটিনগুলি অ্যারাকিডোনিক অ্যাসিড (থ্রোমবক্সেন A2 পূর্বসূরী) দ্বারা প্ররোচিত প্লেটলেট একত্রিতকরণকেও বাধা দেয় এবং কোলাজেনের নিম্ন ঘনত্ব (যেখানে প্লেটলেট একত্রিতকরণ TXA2 এবং ADP-এর উপর নির্ভর করে সংকেতকে শক্তিশালী করতে), প্রমাণ করে যে তারা প্রকৃতপক্ষে TXA2, TXA-এর সংশ্লেষণে সক্ষম। এবং শুধুমাত্র আইটিসি এবং ক্রিস্টালোগ্রাফি পরীক্ষার জন্য ব্যবহৃত স্থিতিশীল অ্যানালগ নয় [২৯,৩০,৩৭,৩৮,৪০]।
CysLTs এবং TXA2 এছাড়াও মসৃণ পেশী সংকোচনের প্রচারের জন্য পরিচিত। Assays দেখিয়েছেন যে An. স্টিফেনসি D7L1 (এখন একটি D7L2 হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ), উদাহরণস্বরূপ, LTC4-উন্নীত গিনিপিগ ইলিয়াম সংকোচন এবং U46619-ভিভোতে ইঁদুরের মহাধমনী সংকোচনকে বাধা দিতে সক্ষম হয়েছিল [30]।
পোকামাকড়ের ওবিপিগুলি মূলত ঘ্রাণজনিত এবং গস্টেটরি অ্যাপেন্ডেজে বর্ণনা করা হয়েছিল, যেখানে তারা সেমিওকেমিক্যালকে আবদ্ধ করবে, দ্রবণ করবে এবং পরিবহন করবে, সেইসাথে গন্ধযুক্ত প্রতিক্রিয়ার সময়কাল নিয়ন্ত্রণ করবে। পরে তারা অ-সংবেদনশীল অঙ্গগুলিতেও উপস্থিত ছিল, যেমন মিডগাট, আনুষঙ্গিক গ্রন্থি, টেস্টিস, সেমিনাল রিসেপ্ট্যাকল, ম্যালপিঘিয়ান টিউবুলস এবং এমনকি ওয়াসপ ভেনম গ্ল্যান্ডেও, ইঙ্গিত করে যে তাদের লিগ্যান্ডের বিস্তৃত পরিসর থাকতে পারে এবং তাদের কাজগুলি কেমোরেসেপশনে সীমাবদ্ধ নয় ([20,21] এ পর্যালোচনা করা হয়েছে)। অতএব, বাইন্ডিং অ্যাসে এবং উপলব্ধ কাঠামোর ডেটার বেশিরভাগই ফেরোমোনস, গন্ধের অণু, অ্যালকোহল এবং অন্যান্য সিন্থেটিক জৈব যৌগগুলির মতো লিগ্যান্ডগুলির সাথে সঞ্চালিত হয়েছিল [20,26,81-84]। এখনও পর্যন্ত বায়োজেনিক অ্যামাইনগুলিকে আবদ্ধ করার জন্য কোনও পোকা ওবিপি দেখানো হয়নি। তা সত্ত্বেও, কিছু ওবিপিকে লং-চেইন ফ্যাটি অ্যালকোহল আবদ্ধ করতে দেখানো হয়েছে, যেমন বোম্বিকল, বোম্বাইক্স মরি দ্বারা উত্পাদিত ফেরোমোন, বা লং-চেইন ফ্যাটি অ্যাসিড এবং অ্যারাকিডোনিক অ্যাসিড, এডিস এজিপ্টি ওবিপি২২-এর জন্য রিপোর্ট করা ইকোস্যানয়েডের অগ্রদূত। 86], উদাহরণস্বরূপ। Ae. aegypti OBP22 অ্যান্টেনা, ফিমেল প্রোবোসিস এবং পুরুষ প্রজনন অঙ্গে উপস্থিত থাকে এবং সঙ্গমের সময় মহিলাদের মধ্যে স্থানান্তরিত হয় [86], পরামর্শ দেয় যে এটির কার্যকারিতা কেমোরেসেপশনের মধ্যে সীমাবদ্ধ নয়। কাঠামোগত অধ্যয়নগুলি দেখায় যে লিগ্যান্ড-মুক্ত অবস্থায়, এই প্রোটিনটি কীটপতঙ্গের ক্লাসিক্যাল OBP-এর মতো 6 -হেলিস দ্বারা গঠিত। যাইহোক, একটি লিগ্যান্ডের উপস্থিতিতে, OBP22 তার সি-টার্মিনালের একটি সপ্তম -হেলিক্স গঠন করে [৮৫] বাইন্ডিং পকেটকে বড় করে একটি গঠনমূলক পরিবর্তন করে। উল্লেখযোগ্য, লেখকরা লক্ষ্য করেছেন যে এই OBP-এর সাথে D7L প্রোটিনের এন-টার্মিনাল ডোমেনের সর্বোচ্চ মিল রয়েছে এবং ফ্যাটি অ্যাসিডের সাথে আবদ্ধ হওয়ার কারণে গঠিত এর সপ্তম হেলিক্স এই D7L লিপিড-বাইন্ডিং ডোমেনে পর্যবেক্ষণ করা সপ্তম হেলিক্সের খুব অনুরূপ অবস্থান দখল করে। ]।
3.4। ADP বাঁধাই D7s
Culex quinquefasciatus D7L1 (CxD7L1), যেকোনও D7L থেকে আলাদাভাবে এখন পর্যন্ত চিহ্নিত করা eicosanoids বা biogenic amines আবদ্ধ করতে পারে না, সম্ভবত তাদের N- এবং C- টার্মিনাল পকেটে কিছু জটিল অবস্থানে কিছু কিন্তু গুরুত্বপূর্ণ পরিবর্তনের কারণে, যেমন একটি গ্লাইসিনের উপস্থিতি। পজিশন 155-এ গ্লুটামিক অ্যাসিডের পরিবর্তে, যা বেশিরভাগ বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিং D7-এর সেরোটোনিন ইনডোল রিং-এর হাইড্রোক্সিল গ্রুপের 5- সাথে হাইড্রোজেন বন্ড গঠনের জন্য খুবই গুরুত্বপূর্ণ, সেইসাথে 172 অবস্থানে একটি হিস্টিডিন টাইরোসিন, যেমনটি বেশিরভাগ বায়োজেনিক অ্যামাইন-বাইন্ডিং D7 প্রোটিনে দেখা যায় (চিত্র 4)। পরিবর্তে, এটি অ্যাডেনোসিন ফসফরিলেটেড ডেরিভেটিভস এটিপি, এডিপি এবং এএমপি (যথাক্রমে 50এডেনোসিন ট্রাই-, ডি, এবং মনো ডিফসফেট) উচ্চ সম্বন্ধযুক্ত, অ্যাডেনোসিন এবং অ্যাডেনিন উল্লেখযোগ্যভাবে কম সম্বন্ধযুক্ত [39] সাথে আবদ্ধ দেখানো হয়েছিল। আরেকটি বিশেষত্ব হল যে এর লিগ্যান্ডগুলির সাথে মিথস্ক্রিয়া N- এবং C-টার্মিনাল OBP-এর মতো ডোমেনের মধ্যে ঘটে, বরং তাদের যে কোনওটির ভিতরে গহ্বরের পরিবর্তে ঘটে [39]।
ATP এবং ADP আন্তঃকোষীয় ঘনত্ব শক্তভাবে রক্ষণাবেক্ষণ করা হয় এবং যখন কোন আঘাত থাকে, ADP এবং ATP কোষের লাইসিসের পর বহির্কোষীয় পরিবেশে মুক্তি পায় এবং প্রো-ইনফ্ল্যামেটরি এবং প্রো-হেমোস্ট্যাটিক অণু হিসাবে কাজ করতে পারে [76,87]। ADP প্লেটলেট একত্রীকরণ সক্রিয় করে এবং অ্যাগোনিস্টদের প্রতিক্রিয়া হিসাবে সক্রিয় প্লেটলেট দ্বারা নিঃসৃত হয়, যেমন ভাস্কুলার আঘাতের পরে প্রকাশিত কোলাজেন, আরও একত্রিতকরণ [76,88] প্রচার করতে। ADP আবদ্ধ করার ক্ষমতার কারণে, CxD7L1 [39] কে কোলাজেনের কম ঘনত্বের দ্বারা প্ররোচিত প্লেটলেটের আকৃতির পরিবর্তনকে বাধা দিতে দেখা গেছে, সেইসাথে ADP-এর উচ্চ মাত্রা (1 µM) এবং কোলাজেনের নিম্ন মাত্রার দ্বারা ট্রিগার হওয়া একত্রীকরণকে বাধা দেয় যেখানে একত্রিতকরণ নির্ভর করে ADP এবং TXA2 এর মতো দ্বিতীয় মধ্যস্থতাকারীদের নিঃসরণ।
4. মশা জুভেনাইল হরমোন-বাইন্ডিং প্রোটিন (mJHBP): মশার হেমোলিম্ফে প্রোটিনের মতো ডি7- কী করে?
2017 সালে কিম এবং সহকর্মীরা [89], লালা গ্রন্থির বাইরে প্রকাশ করা ডি7-সম্পর্কিত প্রোটিন খুঁজে পেতে, একটি নতুন প্রোটিন খুঁজে পেয়েছেন এবং বর্ণনা করেছেন যা প্রাথমিকভাবে পিউপা এবং প্রাপ্তবয়স্কদের (পুরুষ ও মহিলা) এডিস ইজিপ্টি মশার হেমোলিম্ফে উপস্থিত রয়েছে। এই প্রোটিনের অর্থোলগগুলি বিভিন্ন অ্যানোফিলিস এবং কিউলেক্স প্রজাতির মধ্যেও পাওয়া গেছে, তাদের লালা D7 প্রোটিনের চেয়ে বেশি মিল রয়েছে। লালা D7 দীর্ঘ ফর্মের মতো, এই প্রোটিনের দুটি OBP-এর মতো ডোমেন রয়েছে। এটির এন-টার্মিনাল লালা D7 তে ইকোস্যানয়েড বাইন্ডিং এর সাথে জড়িত দেখানো অনেক অবশিষ্টাংশ সংরক্ষণ করে, একটি লিপিড বাইন্ডিং পকেট উপস্থিত থাকতে পারে, যখন এটির C-টার্মিনাল রচনাটি অন্য যেকোন D7/D7-এর মতো থেকে খুব আলাদা ছিল এ পর্যন্ত বর্ণিত। আইটিসি পরীক্ষায় দেখা গেছে যে মশা জুভেনাইল হরমোন-বাইন্ডিং প্রোটিন (mJHBP) নামের এই প্রোটিনটি ইকোস্যানয়েডকে আবদ্ধ করতে পারে না তবে কিশোর হরমোনের (জেএইচ) জন্য উচ্চ সখ্যতা এবং নির্দিষ্টতা রয়েছে। স্ট্রাকচারাল ডেটা দেখায় যে প্রকৃতপক্ষে এর N-টার্মিনাল ডোমেন আর্কিটেকচার D7L প্রোটিনের সমকক্ষের অনুরূপ, দুটি ডিসালফাইড বন্ড ধারণ করে এবং 7 -হেলিস দ্বারা গঠিত এবং JH III এর সাথে এর মিথস্ক্রিয়ায় জড়িত বেশিরভাগ অবশিষ্টাংশ ধারণ করে। তা সত্ত্বেও, এখন পর্যন্ত বর্ণিত লালা D7L প্রোটিনের জন্য পর্যবেক্ষণ করা থেকে ভিন্নভাবে, কিছু C-টার্মিনাল অবশিষ্টাংশও বাঁধাইতে অংশগ্রহণ করে, বিশেষ করে হেলিক্সের এক্সটেনশন -13 বাঁধাই পকেটের প্রবেশদ্বার বন্ধ করে [89]। অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণভাবে, লেখকদের দ্বারা সম্বোধন করা হয়েছে, এই প্রোটিনটি এখন পর্যন্ত বম্বিক্স মরি [90] এ বর্ণিত হেমোলিম্ফ জুভেনাইল হরমোন বাইন্ডিং প্রোটিন থেকে গঠনগতভাবে সম্পূর্ণ আলাদা।
জুভেনাইল হরমোন কীটপতঙ্গের মধ্যে সবচেয়ে বৈচিত্র্যময় প্রক্রিয়াগুলিকে নিয়ন্ত্রণ করে যার মধ্যে রয়েছে বিকাশ [91], গলিতকরণ এবং রূপান্তর [92], প্রজনন এবং ওজেনেসিস [93-95], এবং অনাক্রম্যতা [96,97]। যখন এডিস ইজিপ্টি এমজেএইচবিপি এর শারীরবৃত্তীয় ভূমিকা CRISPR-cas9 দ্বারা এর জিনকে ছিটকে দিয়ে অধ্যয়ন করা হয়েছিল, তখন বিকাশ, বৃদ্ধি বা প্রজননের উপর কোন প্রভাব পরিলক্ষিত হয়নি [98]। তা সত্ত্বেও, নক-আউট (KO) মশা জন্মগত রোগ প্রতিরোধ ক্ষমতাকে দুর্বল করে দিয়েছিল, যখন ই. কোলাই-এর সাবলেথাল ডোজ দিয়ে চ্যালেঞ্জ করা হয় তখন ব্যাকটেরিয়া সংক্রমণের জন্য বেশি সংবেদনশীল এবং বন্য-প্রকার (WT) মশার তুলনায় সংক্রমণের পরে উল্লেখযোগ্যভাবে কম পরিমাণে অ্যান্টিমাইক্রোবিয়াল পেপটাইড তৈরি করে। . এই প্রভাবগুলি লেখকদের দ্বারা পর্যবেক্ষণ করা KO মশার মধ্যে নিম্ন সংখ্যা এবং হেমোসাইটের বিভিন্ন রচনার সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ ছিল [98]।
5। উপসংহার
লালা OBP-এর মতো প্রোটিন, যেমন D7 এবং PdSP15 পরিবারের সদস্য, রক্ত খাওয়ানোর সুবিধার্থে, হোস্ট হেমোস্ট্যাসিস এবং প্রদাহজনক প্রতিক্রিয়ার সাথে জড়িত বিভিন্ন অণুকে লক্ষ্য করে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। D7 সহ লালা জিনের জিন সদৃশতা এবং দ্রুত মিউটেশন পরিবারের বিভিন্ন সদস্যের মধ্যে কার্যকারিতা লাভ ও ক্ষতির দিকে পরিচালিত করে। এই বৈচিত্র্যটি D7 প্রোটিনের জন্য একচেটিয়া নয় এবং অন্যান্য পরিবারে যেমন পোকামাকড় লিপোক্যালিন [6,7] বর্ণনা করা হয়েছে।
কামড়ানোর জন্য হোস্টের প্রতিরক্ষা হেমাটোফ্যাগাস ডিপ্টেরার জন্য একচেটিয়া নয়, বা তাদের মোকাবেলার লক্ষ্য বা প্রোটিনের উপস্থিতিও নয়। তবুও, হেমাটোফ্যাজির স্বাধীন বিবর্তনের কারণে এই চ্যালেঞ্জগুলি কাটিয়ে ওঠার উপায় আর্থ্রোপড গোষ্ঠীগুলির মধ্যে বৈচিত্র্যময়, যার ফলে হোস্ট হেমোস্ট্যাটিক, প্রদাহজনক এবং ইমিউন প্রতিক্রিয়া [2,4,5,7,15,16] প্রতিরোধ করার জন্য প্রোটিনের বিস্তৃত ভাণ্ডার তৈরি হয়। . উদাহরণস্বরূপ, D7 প্রোটিন বায়োজেনিক অ্যামাইন এবং ইকোসানোয়েডগুলিকে আবদ্ধ করতে পারে। টিকস এবং ট্রায়াটোমাইন বাগ লিপোক্যালিনস (স্বাধীন বিবর্তন), একটি সম্পূর্ণ ভিন্ন প্রোটিন পরিবার যা একটি বাঁধাই পকেটের চারপাশে 8টি অ্যান্টি-প্যারালাল-শীট দ্বারা গঠিত একটি খুব স্বতন্ত্র স্থাপত্যের সাথে, এই ফাংশনগুলি গ্রহণ করে [7,99-105]। বালির মাছিগুলিতে, সংক্ষিপ্ত আকারের D7 অনুপস্থিত থাকে এবং বায়োজেনিক অ্যামাইন বাইন্ডিং ফাংশন "হলুদ" প্রোটিন পরিবার দ্বারা নেওয়া হয় [71], যখন তাদের D7L আছে যা ইকোসানোয়েডগুলিকে আবদ্ধ করে [40]।
Culex quinquefasciatus D7L1, অন্যান্য D7 থেকে আলাদা, ADP আবদ্ধ করে। Apyrases, এনজাইমগুলি যেগুলি ATP এবং ADP থেকে AMP এবং Pi (অজৈব ফসফেট) এর হাইড্রোলাইসিসকে অনুঘটক করে সেই সাথে ADP বাইন্ডিং প্রোটিন এবং 50 nucleotidases বিভিন্ন হেমাটোফ্যাগাস আর্থ্রোপড প্রজাতির লালায় বর্ণনা করা হয়েছিল, অন্যান্য প্রোটিনের উল্লেখ না করে যা প্লাটেলেটের লক্ষ্যবস্তুতে বাধা দেয়। যেমন কোলাজেন এবং থ্রম্বিন (পর্যালোচিত [76])।
ভেক্টর জীববিদ্যা এবং হোস্টের সাথে এর মিথস্ক্রিয়া অধ্যয়নের জন্য লালার গঠন বোঝা অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। উপরন্তু, এটি নতুন ভেক্টর-জনিত রোগ নিয়ন্ত্রণ পদ্ধতির বিকাশের জন্য মূল্যবান তথ্য প্রদান করে। উদাহরণস্বরূপ, বেশিরভাগ ভেক্টর-বাহিত রোগে কামড়ের সময় ভেক্টর লালার সাথে প্যাথোজেন হোস্টে প্রবেশ করানো হয়। সত্য যে কিছু লালা প্রোটিন ইমিউনোজেনিক, তাই এডিস লালা গ্রন্থি প্রোটিন নির্যাস [106] এবং অ্যান-এর জন্য রিপোর্ট করা হয়েছে, ভেক্টর কামড়ের জন্য মানুষের এক্সপোজারের জন্য বায়োমার্কার হিসাবে এগুলিকে দুর্দান্ত মহামারী সংক্রান্ত সরঞ্জাম করে তোলে। gambiae D7s [107]। ইমিউন রেসপন্স বের করার তাদের ক্ষমতাও তাদের দুর্দান্ত ভ্যাকসিন প্রার্থী করে, যেমন PdSP15 এর ক্ষেত্রে, একটি OBP-এর মতো লালা প্রোটিন যা ত্বকের লেশম্যানিয়াসিসের বিরুদ্ধে প্রতিশ্রুতিশীল ভ্যাকসিন প্রার্থী হিসাবে দেখানো হয়েছে [47]।
লেখকের অবদান:
পিএইচএ এবং জেএফএ সাহিত্য পর্যালোচনা করেছে, পাণ্ডুলিপির প্রথম খসড়া লিখেছেন, পরবর্তী খসড়াগুলি উল্লেখযোগ্যভাবে সংশোধিত করেছে এবং চূড়ান্ত সংস্করণ অনুমোদন করেছে। সমস্ত লেখক পাণ্ডুলিপির প্রকাশিত সংস্করণ পড়েছেন এবং সম্মত হয়েছেন।
অর্থায়ন:
এই কাজটি এনআইএআইডি, ন্যাশনাল ইনস্টিটিউট অফ হেলথের ইন্ট্রামুরাল রিসার্চ প্রোগ্রাম দ্বারা অর্থায়ন করা হয়েছিল।
প্রাতিষ্ঠানিক পর্যালোচনা বোর্ডের বিবৃতি:
প্রযোজ্য নয়।
অবহিত সম্মতি বিবৃতি:
প্রযোজ্য নয়।
ডেটা উপলব্ধতা বিবৃতি:
প্রযোজ্য নয়।
স্বীকৃতি:
লেখকরা এই পাণ্ডুলিপি পর্যালোচনা এবং মূল্যবান পরামর্শ এবং মন্তব্য প্রদানের জন্য জোসে মার্কোস শ্যাভেস রিবেইরোকে ধন্যবাদ জানিয়েছেন।
স্বার্থের সংঘাত:
লেখক আগ্রহের কোন দ্বন্দ্ব ঘোষণা।
তথ্যসূত্র
1. রিবেইরো, জেএম আর্থ্রোপডদের রক্ত খাওয়ানোতে লালার ভূমিকা। আন্নু। রেভ. এন্টোমল। 1987, 32, 463-478। [ক্রসরেফ] [পাবমেড]
2. রিবেইরো, জেএম; ফ্রান্সিসেটি, আইএম রক্ত খাওয়ানোতে আর্থ্রোপড লালার ভূমিকা: সিয়ালোম এবং পোস্ট-সিয়ালোম দৃষ্টিকোণ। আন্নু। রেভ. এন্টোমল। 2003, 48, 73-88। [ক্রসরেফ] [পাবমেড]
3. গ্রাকা-সুজা, এভি; মায়া-মন্টেইরো, সি.; পাইভা-সিলভা, জিও; ব্রাজ, জিআর; পেস, এমসি; Sorgine, MH; অলিভেরা, এমএফ; অলিভেরা, PL রক্ত খাওয়ানো আর্থ্রোপডগুলিতে হেম বিষাক্ততার বিরুদ্ধে অভিযোজন। পোকা বায়োকেম। মোল. বায়োল 2006, 36, 322-335। [ক্রসরেফ] [পাবমেড]
4. রিবেইরো, জেএম ব্লাড-ফিডিং আর্থ্রোপডস: লাইভ সিরিঞ্জ বা অমেরুদণ্ডী ফার্মাকোলজিস্ট? সংক্রমিত। এজেন্ট ডি. 1995, 4, 143-152। [পাবমেড]
5. রিবেইরো, জেএম; মানস, বিজে; আর্কা, বি. রক্ত খাওয়ানো নেমাটোসেরার সাইলোমের অন্তর্দৃষ্টি। পোকা বায়োকেম। মোল. বায়োল 2010, 40, 767-784। [ক্রসরেফ]
6. রিবেইরো, জেএমসি; Arcà, B. অধ্যায় 2 সিয়ালোমস থেকে সিয়ালভার্স পর্যন্ত। ইনসেক্ট ফিজিওলজিতে অগ্রগতি; এলসেভিয়ার: আমস্টারডাম, নেদারল্যান্ডস, 2009; পৃষ্ঠা 59-118।
7. অ্যান্ডারসেন, রক্ত খাওয়ানো আর্থ্রোপড থেকে লালা প্রোটিনের মধ্যে JF গঠন এবং প্রক্রিয়া। টক্সিকন 2010, 56, 1120-1129। [ক্রসরেফ]
8. আর্কা, বি.; রিবেইরো, হেমাটোফ্যাগাস পোকামাকড়ের জেএম স্যালিভা: একটি বহুমুখী টুলকিট। কার মতামত পোকা বিজ্ঞান. 2018, 29, 102-109। [ক্রসরেফ]
9. কর্নওয়াল, জে.; প্যাটন, ডব্লিউ. সাধারণ রক্ত চোষা পোকা এবং টিক্সের লালা নিঃসরণ সম্পর্কে কিছু পর্যবেক্ষণ। ভারতীয় জে মেড. Res. 1914, 2, 569-593।
10. লেস্টার, এইচ.; লয়েড, এল. টসেটসে-ফ্লাইসে হজম প্রক্রিয়ার উপর নোট। ষাঁড়. এন্টোমল। Res. 1928, 19, 39-60। [ক্রসরেফ]
11. রিবেইরো, জে.; গার্সিয়া, ই. রোডনিয়াস প্রলিক্সাসে খাওয়ানোর ক্ষেত্রে লালা গ্রন্থির ভূমিকা। J. Exp. বায়োল 1981, 94, 219-230। [ক্রসরেফ]
12. রিবেইরো, জেএম; Rossignol, PA; স্পিলম্যান, এ. রক্তনালীর অবস্থানে মশার লালার ভূমিকা। J. Exp. বায়োল 1984, 108, 1-7। [ক্রসরেফ]
13. রিবেইরো, জে.; Rossignol, P.; স্পিলম্যান, এ. লালা গ্রন্থি এপিরেজ অ্যানোফিলিন মশায় অনুসন্ধানের সময় নির্ধারণ করে। J. ইনসেক্ট ফিজিওল। 1985, 31, 689-692। [ক্রসরেফ]
14. ভ্যালেনজুয়েলা, জেজি রোগের ভেক্টর থেকে লালা প্রোটিন এবং জিন অধ্যয়নের জন্য উচ্চ-থ্রুপুট পদ্ধতি। পোকা বায়োকেম। মোল. বায়োল 2002, 32, 1199-1209। [ক্রসরেফ] 15. মানস, বি.; ফ্রান্সিসেটি, আই. আর্থ্রোপডসে রক্ত খাওয়ানোর আচরণের বিবর্তনের উপর সিলোমিক দৃষ্টিকোণ: প্রাকৃতিক নকশা দ্বারা ভবিষ্যতের থেরাপিউটিকস। টক্সিন এবং হেমোস্ট্যাসিসে; স্প্রিংগার: ডরড্রেখ্ট, নেদারল্যান্ডস, 2010; পৃষ্ঠা 21-44।
16. পুরুষ, BJ রক্ত খাওয়ানো আর্থ্রোপডগুলিতে মেরুদণ্ডী হেমোস্ট্যাটিক এবং প্রদাহ নিয়ন্ত্রণ প্রক্রিয়ার বিবর্তন। জে. ইননেট ইমিউন। 2011, 3, 41-51। [ক্রসরেফ] [পাবমেড] 17. ভ্যালেনজুয়েলা, জেজি; Charlab, R.; গঞ্জালেজ, ইসি; ডি মিরান্ডা-সান্তোস, আইকে; মারিনোটি, ও.; Francischetti, IM; রিবেইরো, জেএম রক্ত চোষা ডিপ্টেরায় লালা প্রোটিনের ডি৭ পরিবার। পোকা মোল। বায়োল 2002, 11, 149-155। [ক্রসরেফ] [পাবমেড]
18. ক্যালভো, ই.; ডি বিয়াঞ্চি, এজি; জেমস, এএ; মারিনোটি, ও. প্রাপ্তবয়স্ক মহিলা অ্যানোফিলিস ডার্লিঙ্গি লালা গ্রন্থির প্রধান অ্যাসিড-দ্রবণীয় প্রোটিনগুলির মধ্যে রয়েছে ডি7-সম্পর্কিত প্রোটিনের পরিবারের সদস্য। পোকা বায়োকেম। মোল. বায়োল 2002, 32, 1419-1427। [ক্রসরেফ]
